Vad är en aminosyra?
- En aminosyra är en organisk molekyl som är uppbyggd av en basisk aminogrupp (−NH2), en sur karboxylgrupp (−COOH) och en organisk R-grupp ( eller sidokedja) som är unik för varje aminosyra.
- Termen aminosyra är en förkortning för α-amino [alfa-amino] karboxylsyra.
- Varje molekyl innehåller ett centralt kol (C)-atom, kallad α-kol, till vilken både en amino- och en karboxylgrupp är fästa. De återstående två bindningarna av α-kolatomen uppfylls vanligtvis av en väteatom (H) och R-gruppen.
- Aminosyror fungerar som byggstenar i proteiner. Proteiner katalyserar de allra flesta kemiska reaktioner som sker i cellen. De tillhandahåller många av de strukturella elementen i en cell, och de hjälper till att binda ihop celler till vävnader.
Vilka är proteiners byggstenar på 20 aminosyror?
- I människokroppen finns det 20 aminosyror som fungerar som byggstenar i proteiner.
- Nio av dessa aminosyror anses vara essentiella – de måste konsumeras i kosten – medan fem anses vara oväsentliga eftersom de kan tillverkas av människokroppen. De återstående sex proteinbyggande aminosyrorna är villkorade och är essentiella endast i vissa livsstadier eller i vissa sjukdomstillstånd.
- De essentiella aminosyrorna är histidin, isoleucin, leucin, lysin, metionin, fenylalanin, treonin, tryptofan och valin.
- De icke-essentiella aminosyrorna är alanin, asparagin, asparaginsyra, glutaminsyra och serin.
- Villkorliga aminosyror inkluderar arginin, cystein, glutamin, glycin, prolin , och tyrosin.
- Vissa myndigheter känner igen en 21:a aminosyra, selenocystein, som härrör från serin under proteinbiosyntes.
Vad är skillnaden mellan standard och icke-standardiserade aminosyror?
- Aminosyror klassificeras vanligtvis som standard eller icke-standard, baserat på polariteten, eller fördelningen av elektrisk laddning, för R-gruppen (sidokedjan).
- De 20 (eller 21) aminosyrorna som fungerar som byggstenar i proteiner klassificeras som standard.
- Icke-standardiserade aminosyror är i grunden standardaminosyror som har modifierats kemiskt efter att de har införlivats i ett protein ( posttranslationell modifiering); de kan också inkludera aminosyror som förekommer i levande organismer men som inte finns i proteiner. Bland de senare finns γ-karboxiglutaminsyra, en kalciumbindande aminosyrarest som finns i det blodkoagulerande proteinet protrombin.
- Den viktigaste posttranslationella modifieringen av aminosyror i eukaryota organismer (inklusive människor) är fosforylering, i vilken en fosfatmolekyl tillsätts till hydroxyldelen av R-grupperna av serin, treonin och tyrosin. Fosforylering spelar en avgörande roll i regleringen av proteinfunktion och cellsignalering.
Vad finns det för industriella användningar av aminosyror?
Förutom sin roll som proteinbyggstenar i levande organismer, används aminosyror industriellt på många sätt. Den första rapporten om kommersiell produktion av en aminosyra var 1908. Det var då som smakämnet mononatriumglutamat (MSG) framställdes av en typ av stor tång. Detta ledde till kommersiell produktion av MSG, som nu produceras med hjälp av en bakteriell fermenteringsprocess med stärkelse och melass som kolkällor. Glycin, cystein och D,L-alanin används också som livsmedelstillsatser, och blandningar av aminosyror fungerar som smakförstärkare i livsmedelsindustrin.
Aminosyror används terapeutiskt för närings- och farmaceutiska ändamål. Till exempel är behandlingar med enstaka aminosyror en del av det medicinska tillvägagångssättet för att kontrollera vissa sjukdomstillstånd. Exempel inkluderar L-dihydroxifenylalanin (L-dopa) för Parkinsons sjukdom; glutamin och histidin för att behandla magsår; och arginin, citrullin och ornitin för att behandla leversjukdomar.
aminosyra, någon av en grupp organiska molekyler som består av en basisk aminogrupp (-NH2), en sur karboxylgrupp (-COOH), och en organisk R-grupp (eller sidokedja) som är unik för varje aminosyra. Termen aminosyra är förkortning för a-amino [alfa-amino] karboxylsyra. Varje molekyl innehåller en central kolatom (C) som kallas α-kolet, till vilken både en amino- och en karboxylgrupp är fästa. De återstående två bindningarna av a-kolatomen uppfylls i allmänhet av en väteatom (H) och R-gruppen. Formeln för en allmän aminosyra är: formeln för en allmän aminosyra
Aminosyrorna skiljer sig från varandra i R-gruppens speciella kemiska struktur.
Byggnad block av proteiner
Proteiner är av primär betydelse för livets fortsatta funktion på jorden. Proteiner katalyserar de allra flesta kemiska reaktioner som sker i cellen. De tillhandahåller många av de strukturella elementen i en cell, och de hjälper till att binda ihop celler till vävnader. Vissa proteiner fungerar som kontraktila element för att göra rörelse möjlig. Andra är ansvariga för transporten av vitala material från utsidan av cellen (”extracellulär”) till dess insida (”intracellulär”). Proteiner, i form av antikroppar, skyddar djur från sjukdomar och, i form av interferon, sätter de igång en intracellulär attack mot virus som har undgått att förstöras av antikropparna och andra immunförsvar. Många hormoner är proteiner. Sist men absolut inte minst kontrollerar proteiner aktiviteten hos gener (“genuttryck”).
Denna uppsjö av viktiga uppgifter återspeglas i det otroliga spektrumet av kända proteiner som varierar markant i deras totala storlek, form, och ladda. I slutet av 1800-talet insåg forskare att, även om det finns många olika typer av proteiner i naturen, ger alla proteiner vid sin hydrolys en klass av enklare föreningar, byggstenarna i proteiner, kallade aminosyror. Den enklaste aminosyran kallas glycin, uppkallad efter sin söta smak (glyko, “socker”). Det var en av de första aminosyrorna som identifierades, efter att ha isolerats från proteinet gelatin 1820. I mitten av 1950-talet var forskare som var involverade i att klargöra sambandet mellan proteiner och gener överens om att 20 aminosyror (kallade standard- eller vanliga aminosyror) skulle betraktas som de väsentliga byggstenarna i alla proteiner. Den sista av dessa som upptäcktes, treonin, hade identifierats 1935.
Kiralitet
Alla aminosyrorna utom glycin är kirala molekyler. Det vill säga, de finns i två optiskt aktiva asymmetriska former (kallade enantiomerer) som är spegelbilder av varandra. (Denna egenskap liknar begreppsmässigt det rumsliga förhållandet mellan vänster hand och höger hand.) En enantiomer betecknas D och den andra L. Det är viktigt att notera att aminosyrorna som finns i proteiner nästan alltid endast har L-konfigurationen . Detta återspeglar det faktum att enzymerna som ansvarar för proteinsyntesen har utvecklats till att endast använda L-enantiomererna. För att återspegla denna nära universalitet, utelämnas vanligtvis prefixet L. Vissa D-aminosyror finns i mikroorganismer, särskilt i bakteriers cellväggar och i flera av antibiotikan. Dessa syntetiseras dock inte i ribosomen.
Syra-basegenskaper
En annan viktig egenskap hos fria aminosyror är förekomsten av både en basisk och en sur grupp vid a-kolet. Föreningar som aminosyror som kan fungera som antingen en syra eller en bas kallas amfotera. Den basiska aminogruppen har vanligtvis ett pKa mellan 9 och 10, medan den sura a-karboxylgruppen har ett pKa som vanligtvis är nära 2 (ett mycket lågt värde för karboxyler). pKa för en grupp är det pH-värde vid vilket koncentrationen av den protonerade gruppen är lika med den för den oprotonerade gruppen. Sålunda, vid fysiologiskt pH (cirka 7–7,4), existerar de fria aminosyrorna till stor del som dipolära joner eller “zwitterjoner” (tyska för “hybridjoner”; en zwitterjon bär lika många positivt och negativt laddade grupper). Vilken fri aminosyra som helst och likaså vilket protein som helst kommer vid något specifikt pH att existera i form av en zwitterjon. Det vill säga att alla aminosyror och alla proteiner, när de utsätts för förändringar i pH, passerar genom ett tillstånd där det finns lika många positiva och negativa laddningar på molekylen. Det pH vid vilket detta inträffar är känt som den isoelektriska punkten (eller isoelektriska pH) och betecknas som pI. När de löses i vatten finns alla aminosyror och alla proteiner övervägande i sin isoelektriska form. Uttryckt på ett annat sätt, det finns ett pH (den isoelektriska punkten) där molekylen har en nettonollladdning (lika antal positiva och negativa laddningar), men det finns inget pH där molekylen har en absolut nollladdning (fullständig frånvaro av positiva och negativa laddningar). Det vill säga, aminosyror och proteiner är alltid i form av joner; de har alltid laddade grupper. Detta faktum är mycket viktigt för att ytterligare överväga biokemin av aminosyror och proteiner.
Standardaminosyror
Ett av de mest användbara sätten att klassificera standarden (eller vanliga) aminosyror baseras på polariteten (det vill säga fördelningen av elektrisk laddning) hos R-gruppen (t.ex. sidokedjan).
Grupp I: Opolära aminosyror
Grupp I-aminosyror är glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, fenylalanin, metionin och tryptofan. R-grupperna i dessa aminosyror har antingen alifatiska eller aromatiska grupper. Detta gör dem hydrofoba (“vattenrädsla”). I vattenlösningar kommer globulära proteiner att vikas till en tredimensionell form för att begrava dessa hydrofoba sidokedjor i proteinets inre. De kemiska strukturerna för Grupp I-aminosyror är:
Grupp I-aminosyror. biokemi, kemisk förening Isoleucin är en isomer av leucin, och den innehåller två kirala kolatomer. Prolin är unikt bland standardaminosyrorna genom att det inte har både fria α-amino- och fria α-karboxylgrupper. Istället bildar dess sidokedja en cyklisk struktur eftersom kväveatomen i prolin är kopplad till två kolatomer. (Strängt taget betyder det att prolin inte är en aminosyra utan snarare en α-iminosyra.) Fenylalanin, som namnet antyder, består av en fenylgrupp bunden till alanin. Metionin är en av de två aminosyrorna som har en svavelatom. Metionin spelar en central roll i proteinbiosyntes (translation) eftersom det nästan alltid är den initierande aminosyran. Metionin ger också metylgrupper för metabolism. Tryptofan innehåller en indolring fäst vid alanylsidokedjan.
Grupp II: Polära, oladdade aminosyror
Grupp II-aminosyror är serin, cystein, treonin, tyrosin, asparagin och glutamin. Sidokedjorna i denna grupp har ett spektrum av funktionella grupper. De flesta har dock minst en atom (kväve, syre eller svavel) med elektronpar tillgängliga för vätebindning till vatten och andra molekyler. De kemiska strukturerna för Grupp II-aminosyror är:
Grupp II-aminosyror, biokemi, kemisk förening
Två aminosyror, serin och treonin, innehåller alifatiska hydroxylgrupper (som är en syreatom bunden till en väteatom, representerad som -OH). Tyrosin har en hydroxylgrupp i den aromatiska ringen, vilket gör det till ett fenolderivat. Hydroxylgrupperna i dessa tre aminosyror är föremål för en viktig typ av posttranslationell modifiering: fosforylering (se nedan Icke-standardiserade aminosyror). Liksom metionin innehåller cystein en svavelatom. Till skillnad från metionins svavelatom är dock cysteins svavel mycket kemiskt reaktivt (se nedan Cysteinoxidation). Asparagin, först isolerad från sparris, och glutamin innehåller båda amid R-grupper. Karbonylgruppen kan fungera som en vätebindningsacceptor, och aminogruppen (NH2) kan fungera som en vätebindningsdonator.
Grupp III: Sura aminosyror
två aminosyror i denna grupp är asparaginsyra och glutaminsyra. Var och en har en karboxylsyra på sin sidokedja som ger den sura (protondonerande) egenskaper. I en vattenlösning vid fysiologiskt pH kommer alla tre funktionella grupperna på dessa aminosyror att joniseras, vilket ger en total laddning på -1. I jonformerna kallas aminosyrorna aspartat och glutamat. De kemiska strukturerna för Grupp III-aminosyror är
Grupp III-aminosyror, biokemi, kemisk förening
Sidokedjorna av aspartat och glutamat kan bilda jonbindningar (“saltbryggor” ”), och de kan också fungera som vätebindningsacceptorer. Många proteiner som binder metalljoner (“metalloproteiner”) för strukturella eller funktionella ändamål har metallbindningsställen som innehåller aspartat- eller glutamatsidokedjor eller båda. Fritt glutamat och glutamin spelar en central roll i aminosyrametabolismen. Glutamat är den mest förekommande excitatoriska signalsubstansen i det centrala nervsystemet.
Grupp IV: Grundläggande aminosyror
De tre aminosyrorna i denna grupp är arginin, histidin och lysin . Varje sidokedja är grundläggande (dvs. kan acceptera en proton). Lysin och arginin finns båda med en total laddning på +1 vid fysiologiskt pH. Guanidinogruppen i arginins sidokedja är den mest grundläggande av alla R-grupper (ett faktum som återspeglas i dess pKa-värde på 12,5). Som nämnts ovan för aspartat och glutamat bildar sidokedjorna av arginin och lysin också jonbindningar. De kemiska strukturerna för Grupp IV-aminosyror är
Grupp IV-aminosyror, biokemi, kemisk förening
Histidins imidazolsidokedja gör att den kan fungera i både syra och bas katalys nära fysiologiska pH-värden. Ingen av de andra standardaminosyrorna har denna viktiga kemiska egenskap. Därför är histidin en aminosyra som oftast utgör de aktiva platserna för proteinenzymer.
Majoriteten av aminosyrorna i grupp II, III och IV är hydrofila (“vattenälskande”). Som ett resultat av detta återfinns de ofta samlade på ytan av globulära proteiner i vattenlösningar.
Aminosyrareaktioner
Aminosyror via sina olika kemiska funktionaliteter (karboxyler, aminosyror). och R-grupper) kan genomgå många kemiska reaktioner. Två reaktioner (peptidbindning och cysteinoxidation) är dock av särskild betydelse på grund av deras effekt på proteinstrukturen.
Peptidbindning
Aminosyror kan kopplas samman med en kondensationsreaktion där en -OH går förlorad från karboxylgruppen i en aminosyra tillsammans med ett väte från aminogruppen i en andra, bildar en molekyl av vatten och lämnar de två aminosyrorna sammanlänkade via en amid – kallad i detta fall, en peptidbindning. I början av 1900-talet föreslog den tyske kemisten Emil Fischer först denna sammankoppling av aminosyror. Observera att när enskilda aminosyror kombineras för att bilda proteiner kan deras karboxyl- och aminogrupper inte längre agera som syror eller baser, eftersom de har reagerat för att bilda peptidbindningen. Därför är syra-basegenskaperna hos proteiner beroende av de övergripande joniseringsegenskaperna hos de individuella R-grupperna i aminosyrorna som ingår.
Aminosyror sammanfogade av en serie peptidbindningar sägs utgöra en peptid. Efter att de har införlivats i en peptid, kallas de individuella aminosyrorna aminosyrarester. Små polymerer av aminosyror (färre än 50) kallas oligopeptider, medan större (mer än 50) kallas polypeptider. Därför är en proteinmolekyl en polypeptidkedja som består av många aminosyrarester, där varje rest är sammanfogad med nästa genom en peptidbindning. Längden för olika proteiner sträcker sig från några dussin till tusentals aminosyror, och varje protein innehåller olika relativa proportioner av de 20 standardaminosyrorna.
Cysteinoxidation
Tiolgruppen (svavelhaltig) av cystein är mycket reaktiv. Den vanligaste reaktionen i denna grupp är en reversibel oxidation som bildar en disulfid. Oxidation av två cysteinmolekyler bildar cystin, en molekyl som innehåller en disulfidbindning. När två cysteinrester i ett protein bildar en sådan bindning kallas det för en disulfidbrygga. Disulfidbryggor är en vanlig mekanism som används i naturen för att stabilisera många proteiner. Sådana disulfidbryggor finns ofta bland extracellulära proteiner som utsöndras från celler. I eukaryota organismer sker bildandet av disulfidbroar inom organellen som kallas det endoplasmatiska retikulumet.
I extracellulära vätskor (som blod) oxideras sulfhydrylgrupperna i cystein snabbt för att bilda cystin. I en genetisk störning som kallas cystinuri, finns det en defekt som resulterar i överdriven utsöndring av cystin i urinen. Eftersom cystin är den minst lösliga av aminosyrorna, resulterar kristallisering av det utsöndrade cystinet i bildning av stenar – mer känd som “stenar” – i njuren, urinledaren eller urinblåsan. Stenarna kan orsaka intensiv smärta, infektion och blod i urinen. Medicinsk intervention involverar ofta administrering av D-penicillamin. Penicillamin verkar genom att bilda ett komplex med cystin; detta komplex är 50 gånger mer vattenlösligt än enbart cystin.
Sammanfattningsvis är det sekvensen av aminosyror som avgör ett proteins form och biologiska funktion samt dess fysikaliska och kemiska egenskaper. Således uppstår den funktionella mångfalden av proteiner eftersom proteiner är polymerer av 20 olika sorters aminosyror. Ett “enkelt” protein är till exempel hormonet insulin, som har 51 aminosyror. Med 20 olika aminosyror att välja mellan på var och en av dessa 51 positioner, totalt 2051, eller cirka 1066, skulle olika proteiner teoretiskt kunna tillverkas.
Andra funktioner
Aminosyror är föregångare till en mängd komplexa kväveinnehållande molekyler. Framträdande bland dessa är nukleotidernas kvävebaskomponenter och nukleinsyrorna (DNA och RNA). Dessutom finns det komplexa aminosyrahärledda kofaktorer som hem och klorofyll. Hem är den järnhaltiga organiska gruppen som krävs för den biologiska aktiviteten av livsviktiga proteiner som det syrebärande hemoglobinet och det elektrontransporterande cytokrom c. Klorofyll är ett pigment som krävs för fotosyntes.
Flera α- aminosyror (eller deras derivat) fungerar som kemiska budbärare. Till exempel är y-aminosmörsyra (gamma-aminosmörsyra eller GABA; ett derivat av glutaminsyra), serotonin och melatonin (derivat av tryptofan) och histamin (syntetiserat från histidin) neurotransmittorer. Tyroxin (ett tyrosinderivat som produceras i djurens sköldkörtel) och indolättiksyra (ett tryptofanderivat som finns i växter) är två exempel på hormoner.
Flera standard- och icke-standardaminosyror är ofta viktiga metaboliska mellanprodukter. Viktiga exempel på detta är aminosyrorna arginin, citrullin och ornitin, som alla är komponenter i ureacykeln. Syntesen av urea är den huvudsakliga mekanismen för att avlägsna kvävehaltigt avfall.
Icke-standardiserade aminosyror
Icke-standardiserade aminosyror avser de aminosyror som har modifierats kemiskt efter att de har inkorporerats i ett protein (kallad “posttranslationell modifiering”) och de aminosyror som förekommer i levande organismer men som inte finns i proteiner. Bland dessa modifierade aminosyror finns y-karboxiglutaminsyra, en kalciumbindande aminosyrarest som finns i det blodkoagulerande proteinet protrombin (liksom i andra proteiner som binder kalcium som en del av sin biologiska funktion). Det vanligaste proteinet i massa i ryggradsdjur är kollagen. Betydande andelar av aminosyrorna i kollagen är modifierade former av prolin och lysin: 4-hydroxiprolin och 5-hydroxylysin.
Förmodligen är den viktigaste posttranslationella modifieringen av aminosyror i eukaryota organismer (inklusive människor) reversibel tillsats av en fosfatmolekyl till hydroxyldelen av R-grupperna av serin, treonin och tyrosin. Denna händelse är känd som fosforylering och används för att reglera aktiviteten hos proteiner i deras minut till minut funktion i cellen. Serin är den vanligaste fosforylerade resten i proteiner, treonin är andra och tyrosin är tredje.
Proteiner med kolhydrater (socker) kovalent bundna till dem kallas glykoproteiner. Glykoproteiner är vitt spridda i naturen och tillhandahåller det spektrum av funktioner som redan diskuterats för omodifierade proteiner. Sockergrupperna i glykoproteiner är bundna till aminosyror genom antingen syre (O-kopplade sockerarter) eller kväveatomer (N-kopplade sockerarter) i aminosyraresterna. De O-kopplade sockerarterna är fästa till proteiner genom syreatomerna i serin-, treonin-, hydroxylysin- eller hydroxylprolinrester. De N-kopplade sockerarterna är fästa till proteiner genom kväveatomen i asparagin.
Slutligen finns det fallet med selenocystein. Även om det bara är en del av ett fåtal kända proteiner, finns det en god vetenskaplig anledning att betrakta detta som den 21:a aminosyran eftersom den faktiskt introduceras under proteinbiosyntesen snarare än skapas av en posttranslationell modifiering. Selenocystein härstammar faktiskt från aminosyran serin (på ett mycket komplicerat sätt), och det innehåller selen istället för svavel från cystein.
Analyse av aminosyrablandningar< br> Den moderna biokemisten har ett brett utbud av metoder tillgängliga för separation och analys av aminosyror och proteiner. Dessa metoder utnyttjar de kemiska skillnaderna mellan aminosyror och i synnerhet deras joniserings- och löslighetsbeteende.
En typisk bestämning av aminosyrasammansättningen hos proteiner involverar tre grundläggande steg:
- Hydrolys av proteinet till dess ingående aminosyror.
- Separation av aminosyrorna i blandningen.
- Kvantifiering av de individuella aminosyrorna.
Hydrolys åstadkommes genom behandling av ett renat protein med en koncentrerad syralösning (6N HCl) vid en mycket hög temperatur (vanligtvis 110 °C [230 °F]) i upp till 70 timmar. Dessa tillstånd spjälkar peptidbindningen mellan varje aminosyrarest.
Det hydrolyserade proteinprovet separeras sedan i sina ingående aminosyror. Metoder som är viktiga för aminosyraseparationer inkluderar jonbyteskromatografi, gaskromatografi, högpresterande vätskekromatografi och senast kapillärzonelektrofores.
Känsligheten i analysen av separerade aminosyror har förbättrats avsevärt av användning av fluorescerande molekyler som är fästa vid aminosyrorna, följt av deras efterföljande detektion med fluorescensspektroskopi. Till exempel kan aminosyror vara kemiskt “märkta” med en liten fluorescerande molekyl (som o-ftalaldehyd). Dessa tillvägagångssätt tillåter rutinmässigt så lite som en pikomol (10−12 mol) av en aminosyra att detekteras. Senast har detta känslighetsområde utökats till attomolområdet (10−18 mol).
Några vanliga användningsområden
Industriell produktion av aminosyror är en viktig världsomspännande affärer. Den första rapporten om kommersiell produktion av en aminosyra var 1908. Det var då som smakämnet mononatriumglutamat (MSG) framställdes av en typ av stor tång. Detta ledde till kommersiell produktion av MSG, som nu produceras med hjälp av en bakteriell fermenteringsprocess med stärkelse och melass som kolkällor. Glycin, cystein och D,L-alanin används också som livsmedelstillsatser, och blandningar av aminosyror fungerar som smakförstärkare i livsmedelsindustrin. Aminosyrabalansen i soja eller majsprotein för djurfoder förbättras avsevärt vid tillsats av de näringsmässigt begränsande aminosyrorna metionin och lysin.
Aminosyror används terapeutiskt för närings- och farmaceutiska ändamål. Till exempel infunderas patienter ofta med aminosyror för att tillföra dessa näringsämnen före och efter kirurgiska ingrepp. Behandlingar med enstaka aminosyror är en del av det medicinska tillvägagångssättet för att kontrollera vissa sjukdomstillstånd. Exempel inkluderar L-dihydroxifenylalanin (L-dopa) för Parkinsons sjukdom; glutamin och histidin för att behandla magsår; och arginin, citrullin och ornitin för att behandla leversjukdomar.
Vissa härledningar av aminosyror, särskilt av glutamat, används som ytaktiva ämnen i milda tvålar och schampon. D-fenylglycin och D-hydroxifenylglycin är mellanprodukter som används för den kemiska syntesen av β-laktamantibiotika (t.ex. syntetiska versioner av penicillin). Aspartam är ett sötningsmedel framställt av de enskilda beståndsdelarna aminosyrorna asparaginsyra och fenylalanin.
Aminosyror och livets ursprung på jorden
Frågan om varför organismer på jorden består av L-aminosyror istället för D-aminosyror är fortfarande en olöst gåta. Vissa forskare har länge föreslagit att en betydande del av de organiska föreningar som var prekursorerna till aminosyror – och kanske vissa aminosyror själva – på den tidiga jorden kan ha härletts från komet- och meteoritnedslag. Ett sådant organiskt rikt meteoritnedslag inträffade den 28 september 1969 över Murchison, Victoria, Australien. Denna meteorit misstänks vara av kometursprung på grund av dess höga vattenhalt på 12 procent. Dussintals olika aminosyror har identifierats i Murchison-meteoriten, av vilka några finns på jorden. Vissa föreningar som identifierats i meteoriten har dock ingen uppenbar markkälla. Mest spännande är rapporterna om att aminosyror i Murchison-meteoriten uppvisar ett överskott av L-aminosyror. En utomjordisk källa för ett överskott av L-aminosyra i solsystemet skulle kunna föregå livets ursprung på jorden och därmed förklara närvaron av en liknande överskott av L-aminosyror på jorden före livet.
